Жоспар
Кіріспе. 3
ІІ. Негізгі бөлім. 4
2.1 Белоктар тұралы жалпы түсінік. 4
2.1.1 Амин қышқылдары.. 4
2.1.2 Белок молекуласының құрылымы.. 5
2.1.3 Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері 8
2.1.4 Белоктың атқаратын қызметі. 8
2.2 Белок конформациясы. 9
2.2.1 Генетикалык кодтың шешілуі. 12
2.2.2 ДНҚ-дан - белокка. 13
2.2.3 Полипептидтік тізбекті қүрастыратын конвейер. 15
2.2.4 Белок синтезі - өте күрделі процесс. 16
2.2.5 Белок синтезінің реакциялары рибосомада жүреді. 17
3.Белоктардың биосинтезі және оны реттеу. 19
3.1 ДНК репликациясы. 23
3.1.1 ДНҚ репликациясының барысындағы қателерді түзету (коррекциялау). 25
3.1.2 Репликация терминациясы (аяқталуы). 26
3.2 РНҚ құрылысы. 26
Қорытынды.. 29
Қолданылғын әдебиеттер. 31
2.1.2 Белок молекуласының құрылымы
... Белоктың төртінші құрылымы деген ұғым – мономердің кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, белок молекуласын құрады. Гемоглобин молекуласы әдеттегі тетрамер болғандықтан, оның құрамына екі бірдей a-тізбек және екі ұқсас b-тізбек кіреді. Төртінші құрылым байланыстар (сутекті, гидрофобты) әлсіз жалғасқан, ал кейде S-S-байланыстармен де жүзеге асырылады.
Дисульфидтік көпірше – бұл екі цистеин қалдықтарының арасындағы ковалентік байланыс. Мұндай көпіршелер кейбір секреторлық белоктарда кездеседі. Көпірше глобуланың ішінде де, сондай-ақ оның үстінде де орналаса береді. Көптеген белоктарда, қалыпты цистеиндер болғанмен, дисульфидтік көпіршелер болмайды. Атқаратын қызметіне сай белоктар: глобулалық белоктар, шамалап салыстырсақ сфера пішіндес, катализ, транспорт немесе реттеу сияқты арнаулы процестерге қатысады. Кейбір белоктық заттардың құрамына фосфор кіреді, аз мөлшерде кейде темір, мыс, йод, хлор, бром және т.б. элементтер де кездеседі.[3]
Белоктардың құрылымдык элементіне амин қышкылдары енеді. Белок молекулалары бір-бірімен бірнеше байланыстар арқылы біріге алады. Әсіресе жануарлар мен өсімдіктер организміндегі кездесетін белоктардың көпшілігінің пептидті байланыс арқылы байланысатыны анықталды. Пайда болған амин қышқылы үшінші бір амин қышқылымен байланыса алады. Осы пептидті байланысты анықтаған және дамытқан немістің атақты ғалымы Эмиль Фишер болды.[3]
Амин қышқылының белок молекуласында алатын орны тек өзіне ғана тән. Егер амин қышқылы басқа амин қышқылымен орын алмастырса, қасиеті өзгереді. Сенджер деген ғалым белок молекуласында кездесетін қышқылдарды, олардың табиғатын анықтады. Инсулин белогы ұйқы бездерінің гормондарынан алынады. Қарапайым белокка жатқанымен тіршілікте маңызы зор. Осы инсулин белогінің полипептидті қалдықтардан тұратыны анықталды.
Белок молекуласына кіретін амин қышқылдарының саны өте көп. Гликокол немесе глицин H2N-СН2-СООН бұдан басқа аланин амин қышқылы немесе аминопропион қышқылы сол сияқты цистеин амин қышқылы, метионин және т.б. кіреді.
Белок молекуласына моноамино-, диамино-, тиоқышқылдар және басқа қышқылдар енеді. Белоктардың біріншілей құрылымы кейбір белоктар үшін ғана анықталады. Мысалы: инсулин, рибонуклеаза, т.б. І950 ж американ ғалымы Полинг белок молекуласының біріншілей құрылымын көрсетті. Белоктар 2 үлкен топқа бөлінеді:
1. Протеиндер - қарапайым /жай/ белоктар.
2. Протеидтер - күрделі белоктар.
Белоктар өте күрделі жоғары полимерлі заттар. Оларды құрайтын мономерлер - амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полипептидтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген "егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады".[6] ...
3.Белоктардың биосинтезі және оны реттеу.
3.2 РНҚ құрылысы.
... иРНҚ-ның әрбір үш негізден құралған үйлесімі (кодон деп аталатын) бір амин қышқылы қалдығын анықтайды. тРНҚ молекуласы арнаулы амин қышқылы қалдықтарын иРНҚ-ның белгілі учаскесіне тасымалдайды. тРНҚ өте жақсы зерттелген.[1]
рРНҚ молекулалары әр пішінде кездеседі және белоктармен бірігіп күрделі кешен - рибосоманы түзеді, ал рибосомаларда белок синтезі жүреді, сонымен қатар ол рибосома кұрамында иРНҚ-мен әрекеттеседі. Бактериялар рибосомалары (және олардың суббірліктері) эукариоттардың цитоплазмалық рибосомаларының көлемі жағынан өзгеше. Бұл ең алғаш осы екі түрлі рибосомалардың седиментация (тұнбаға түсу) жылдамдығы бойынша анықталды.
гяРНҚ-иың қызметі әлі толық анықтала қоймаған. Жоғарғы эукариоттардың клеткаларында белоктарды құпиялайтын ядролық кұрылымдық гендердің транскрипциясы нуклеоплазмада (нуклеус - ядро) жүреді. Бірақ нуклеоплазмалық РНҚ иРНҚ-дан өзгеше. Ол орташа көлемі жағынан әлде қайда үлкен, тұрақсыз және кұрамындағы нуклеотидтер бір ізділігі күрделіректігімен сипатталады. Ядролық РНҚ-ның көлемі өте кең шамада құбылғандықтан оны гетерогенді ядролық РНҚ (гяРНҚ немесе hnRNA) деп атайды.
гяРНҚ-ның иРНҚ-ны көлемін кішірейту арқылы тұдырама, әлде гяРНҚ мүлдем басқа қызмет атқарама деген сұрақ көпке дейін пікірталас туғызған. Қазіргі кезде гяРНҚ-мен иРНҚ-ның арасындағы кейбір айырмашылықтар РНҚ-ның көлемінің кішірейді және күрделілігі сплайсинг (негіздерді жою) кезінде болады деп ойлауға негіз бар. Белоктар кодтайтын көптеген құрылымдық гендер, сәйкес иРНҚ-мен салыстырғанда, әлдеқайда көп ұзын болады, ал алғашқы транскриптер ген тәрізді аз дегенде сондай ұзындықта болуы керек.
гяРНҚ-ның негізгі екі қасиеті - оның көлемі және тұрақсыздығы. гяРНҚ-ға еңгізілген радиоактивті негізгі бөлшегінің өзгеруі іс жүзінде толығымен ядрода жүреді. Ол ешқашан циоплазмаға өтпейді. Әртүрлі клеткаларда гяРНҚ-ның өмірінің ұзақтығының айырмашылықтары бар. Радиоактивті РНҚ-ның ыдырау жылдамдығына сәйкес бір немесе екі сыңарын бөліп алуға болады: бірақ оның жарты өмірінің үзақтығы бірнеше минуттан 1 сағат мөлшеріне созылады.
Ядродағы РНҚ-ның өзгеруі гяРНҚ-ның негізгі бөлігі ядрода синтезделіп және толығымен ыдырайтынын көрсетеді. Мұнда жеке молекулалардың немесе молекула бөлшектерінің тағдыры белгісіз болып қала береді, сондықтан мұндай мағлуматтарды негізге ала отырып, ядродағы ыдыраған материалдың тек интрондарға сәйкес екенін немесе оның құрамына гяРНҚ молекуласы тұтас енетінін айтуға болмайды. гяРНҚ-ның нақты көлемін анықтағанда туатын бір қиыншылық - оның агрегат түзуге икемділігінде. гяРНҚ-да екінші құрылымдық учаскелер болады. Сонымен қатар молекулааралық өзара қатынастардың барлығы өте жылдам седиментацияланатын материалдар түзуі мүмкін.[4] ...
Қолданылғын әдебиеттер
1. С. Ж. Стамбеков, В. Л. Петухов. Молекулалық биология. Новосибирск-2003г.
2. А. Ж. Сейтембетова, С. С. Лиходий. Биологиялық химия. Алматы «Білім»-1994ж.
3.Н. Кенесарина. Өсімдіктер физиологиясы және биохимия негіздері. Алматы «Мектеп»-1988ж. ...
